PML（promyelocytic leukemia）小體是細胞核內具有復雜生理功能和動態組成成分的重要蛋白復合體/域（又稱核內細胞器），位于多種重要生物調控通路的中心。尤其是PML小體作為重要天然免疫的參與者/執行者，其介導干擾素激活抗病毒天然免疫的感應和參與機制并不明確。

近日，中山大學醫學院徐培教授團隊在PML小體介導抗病毒天然免疫的研究中取得新進展，相關研究“PML Body   Component Sp100A Is a Cytosolic Responder to IFN andActivator of Antiviral ISGs”發表在微生物學權威學術期刊mBo（中科院一區，JCR Q1）。該工作發現PML小體固有蛋白Sp100A能在細胞質中感應干擾素激活信號，并立即向細胞核發生轉運。入核中后的Sp100A能特異性轉錄激活RIG-I, IFI16, OAS-2等關鍵抗病毒ISG并發揮宿主限制性因子作用。該研究揭示了細胞核內功能小體PML小體通過其成分蛋白Sp100A感應細胞質信號變化并參與/介導天然免疫的全新機制。

中山大學中山醫學院董洪昌博士是該論文的第一作者，徐培教授是論文的唯一通訊作者。

本研究首次發現并詳細闡述了PML小體固有成分Sp100 (Speckled protein 100, Sp100)的一種主要異構體Sp100A在細胞質內響應I型干擾素的過程。研究顯示Sp100A蛋白普遍分布于人源細胞的胞質和胞核中，并且胞質中的Sp100A能響應多種胞外和胞質內刺激（病毒感染、IFN、EGF、GDNF等），發生迅速的核內轉運。Sp100A在其Ser188位點上能被干擾素激活的PI3K通路調控而發生磷酸化，并依賴其與胞質中PKM2的直接相互作用，借由ERK1/2-PKM2-PIN1-importin轉運軸向核內運輸。核內Sp100A在干擾素作用下能特異性富集在關鍵抗病毒ISG的啟動子區域并介導它們的轉錄激活，最終產生重要的抗病毒效應。

劃重點：

本研究中，涉及免疫共沉淀（Co-IP）等相關實驗，使用了Biolinkedin^?Anti-DYKDDDDK 磁珠（L--1011）。

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部分參考：

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